重组大鼠EGF

重组大鼠EGF是一种分子量为6.2 kDa的球状蛋白，含有54个氨基酸残基，其中包括3个分子内二硫键二级结构为致密的的球状结构，其中约25%为β-片层结构，75%为无规则螺旋卷曲。温和胰蛋白酶处理后会在肽链第48至49位氨基酸残基之间断裂，1-48位氨基酸残基片段仍旧有生物学活性。基因来源：大鼠源；表达宿主：E.Coli；表达区域：974-1026；所属家族：表皮生长因子（EGF）家族；家族简介：表皮生长因子（EGF）家族成员以其刺激细胞生长和增殖的能力而闻名，并且在许多发育过程中起重要作用，包括促进间充质细胞和上皮细胞的有丝分裂和分化，家族成员包括表皮生长因子（EGF）、转化生长因子α（TGFα）、双调蛋白（AR）、β-乙酰球蛋白（betacellulin，BTC）、肝素结合表皮生长因子样生长因子（HB-EGF）、表面活性物质（EPR）、表观蛋白（EPG）、神经调节蛋白（NRGs）、神经调节蛋白-2s（NRG2s）等。这些家族成员在结构上具有相似性，至少含有一个共同的结构基序——EGF结构域，它由六个保守的半胱氨酸残基组成，形成三个二硫键。重组大鼠EGF商品化冻干粉主要用于临床构建的各种大鼠模型的实验性治疗。用于研究酶动学、酶效学及其信号通路。EGF是一种广谱促分裂剂，可促进细胞的DNA、RNA、蛋白质及胞外大分子合成。例如可促进鼠和人的成纤维细胞、神经胶质细胞、乳腺上皮细胞、角质细胞、心血管内皮细胞等的增殖。还可促进Hela细胞和SV40-3T3细胞等转化细胞的增值。EGF与表皮生长因子受体（EGFR）结合后，受体发生了二聚作用，二聚作用既包括两个同种受体分子的结合（同源性二聚作用）， 二聚作用后是酪氨酸残基的自磷酸化作用。这些磷酸化的残基是募集适配蛋白和额外的酪氨酸激酶底物的结合位点。蛋白质在激活的受体复合物中相互作用刺激ras蛋白，导致磷酸化级联反应的发生和丝裂原激活蛋白（MAP）激酶的激活。或者转录信号传导和激活、磷脂酰肌醇激酶-3（PI3K）-Akt和应激活化蛋白激酶（SAPK）信号传导通路将被激活。这些信号通路依次触发基因转录，同时控制细胞增生、分化和生存的通路被激活。EGF信号通路有多重的生物学作用。EGF，即表皮生长因子（Epidermal Growth Factor），最初由Stanley Cohen博士和Levi Mantalcin博士于1962年（也有说法为1974年或1986年发现，但1962年为普遍认可的首次发现时间）在小鼠颌下腺中发现。 由于其具有促进表皮细胞生长和分化的能力，因此被命名为表皮生长因子（EGF）。EGF能强烈刺激表皮细胞、成纤维细胞等的增殖和分化，以新生的细胞代替衰老和死亡的细胞，可以降低皮肤中黑色素和有色细胞的含量，改善皮肤色泽，淡化皱纹。EGF还能促进细胞外透明质酸、糖蛋白等大分子的合成和分泌，增强皮肤的亲水性，维持表皮内的水分。在皮肤受损时，EGF能加速伤口的愈合。