生物素-正缬氨酸是由生物素(Biotin)与正缬氨酸(Norvaline)通过化学偶联形成的功能性分子,结合了生物素的高特异性亲和能力和正缬氨酸的生物活性,在生物化学、分子生物学及生物医学领域展现出潜在应用价值。
结构组成:
生物素-正缬氨酸通常通过酰胺键连接,形成稳定的共价结构。
生物素部分包含噻唑环和异环噻唑环结构,可与链霉亲和素(Streptavidin)或亲和素(Avidin)高亲和力结合(解离常数约10⁻¹⁵ M)。
正缬氨酸是缬氨酸的同分异构体,属于非蛋白质支链氨基酸,分子式为C₅H₁₁NO₂,含异丙基侧链,提供疏水性。
物理化学性质:
生物素-正缬氨酸可能呈现白色或类白色结晶性固体粉末,无明显异味。
溶解性适配多种实验体系,易溶于DMSO、甲醇、乙醇等极性有机溶剂,在水中具有一定溶解性(可通过调节pH至中性至弱碱性形成稳定水相溶液)。
化学稳定性良好,在常温、干燥、避光条件下不易降解,但在强酸、强碱及高温环境中酰胺键可能断裂。
生物分子标记与亲和纯化:
生物素端可与链霉亲和素或亲和素结合,用于目标分子的捕获、固定和富集。
正缬氨酸端可参与生物体内的氨基酸代谢,或作为活性位点与蛋白质、多肽等生物分子发生特异性相互作用。
适用于蛋白质组学研究、免疫共沉淀(Co-IP)、Pull-down实验等。
细胞代谢追踪与靶向递送:
正缬氨酸的疏水性异丙基侧链有助于分子在细胞膜或纳米材料表面的吸附与渗透。
可作为载体修饰分子,实现药物或探针的靶向递送。
多功能探针构建:
生物素端可结合荧光染料、酶标试剂等实现信号放大与检测。
正缬氨酸端可提供化学修饰位点,进一步偶联其他功能分子(如放射性同位素、光敏剂等)。
适用于生物成像、疾病诊断及疗效监测。
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