简述
L-别苏氨酸（L(+)-allo-Threonine）是一种化学式为C₄H₉NO₃，分子量为119.12的有机物，化学名称为(2S,3S)-2-氨基-3-羟基丁酸，可作为代谢物存在于大肠杆菌K12（MG1655菌株）和酿酒酵母中。常温常压下，该物质可以稳定存在，性状一般为白色至类白色结晶粉末。
制备方法
文献报道了一种新颖实用的制备L-别苏氨酸和D-别苏氨酸的方法。具体地，以α-C消旋的N-乙酰化苏氨酸为原料，用L-(或D-)氨基酰化酶拆分相应的底物得到了高光学纯度的L-别苏氨酸(或D-别苏氨酸)，流程示意图如下。为了获得较高收率，考查pH，温度，Co2+浓度对拆分反应的影响。确定最优条件为：pH 7.5，温度37℃，Co2+浓度0.1 g· L-1。L-别苏氨酸的反应产率可达到93.8%，D-别苏氨酸则为89.8%。该方法具有立体选择性高，操作简单，反应条件温和的优点[1]。
有关研究
太赫兹(THz)波段包含丰富的振动和转动能级的信息，氨基酸分子的振动模式大都处于太赫兹波段，因此在太赫兹波段，氨基酸异构体体现出独特的吸收特征。在生物体内中，除了甘氨酸外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，有D型与L型两种对映体构型，其中苏氨酸的β碳原子也是手性碳，因此它还存在着D-allo型与L-allo型两种非对映体构型，具有四种立体异构体，分别是两种苏氨酸L-苏氨酸(L-thr)，D-苏氨酸(D-thr)，两种别苏氨酸L-别苏氨酸(L-allo-thr)，D-别苏氨酸(D-allo-thr)。
以苏氨酸为研究对象，利用太赫兹时域光谱技术(THz-TDS)对苏氨酸立体异构体和苏氨酸金属配合物进行太赫兹波段响应研究。基于太赫兹波对氨基酸立体异构体的空间构象变化的高度敏感性，采用X射线衍射(XRD)，傅里叶变换红外光谱仪(FTIR)和太赫兹时域光谱系统对L-别苏氨酸等四种立体异构体进行研究。X射线衍射证明了苏氨酸的四种立体异构体的实验样品的可靠性；在红外波段苏氨酸的四种立体异构体具有相似的吸收光谱；但是，苏氨酸的四种立体异构体在太赫兹波段具有各自明显的特征吸收峰，通过进一步提取苏氨酸立体异构体的折射率和介电性能等太赫兹光学参数，结果表明，苏氨酸的四种立体异构体的折射率谱和介电损耗谱均存在相同的特征变化，且对应于太赫兹吸收光谱的特征峰位，其差异主要是因为在太赫兹波段苏氨酸的四种立体异构体的内部偶极子的取向极化不同。因此，该研究表明相较于红外光谱，THz-TDS不仅可以灵敏地检测氨基酸异构体间的光谱特性的差异，而且可以提供折射率谱和介电损耗谱反映出的取向极化和介电色散特性，对手性异构体物质的研究有一定的参考价值。
基于太赫兹波对分子间氢键的相互作用能够引起氨基酸及其共晶物的强烈共振响应，采用太赫兹时域光谱技术对两种L型苏氨酸非对映异构体(L-苏氨酸和L-别苏氨酸)以及它们组成的共晶混合物系统的氢键模式进行研究。非对映异构体L-苏氨酸和L-别苏氨酸在1.0～2.3THz的有效频谱范围内均有2个特征峰，分别位于1.42，2.14THz和1.63，2.16THz。基于L-苏氨酸和L-别苏氨酸晶胞结构的密度泛函理论(DFT)计算得到了其理论吸收特征峰，且其对应于太赫兹实验吸收峰。通过振动模式分析，发现由分子间氢键介导的晶格和骨架振动在太赫兹响应中起着至关重要的作用。研究L-苏氨酸和L-别苏氨酸的不同比例的共晶混合物以及1:1物理混合物的太赫兹实验吸收谱，发现物理混合物的特征吸收峰包含了两种非对映异构体在太赫兹波段的特征峰，而氨基酸共晶混合物的特征吸收峰偏移与其混合比例呈线性关系，结果表明，通过太赫兹时域光谱可以定量分析共晶混合物内非对映异构体的组成比例。因此，该研究表明THz-TDS可以分析氨基酸非对映异构体的分子间相互作用，并且对氨基酸共晶物的定量分析具有一定的应用价值[2]。
参考文献
[1]张虎波,范士明,杨毅华,等.别苏氨酸的合成与酶拆分方法的研究[J].化学研究与应用, 2014(12):1940-1943.DOI:10.3969/j.issn.1004-1656.2014.12.019.
[2]曾若楠.苏氨酸及其衍生物在太赫兹光谱上的响应研究[D].浙江理工大学,2022.