以下是关于Phospho-CaMKIIα(T286)抗体的3篇参考文献,按研究领域和内容概括整理:
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1. **文献名称**: "Dual role of calmodulin in autophosphorylation of multifunctional CaM kinase"
**作者**: Hanson PI, Meyer T, Stryer L, Schulman H
**摘要**: 该研究阐明了CaMKIIα在Thr286位点的自磷酸化机制,揭示了钙/钙调素依赖性激活与自主活化的双重调控。实验中通过磷酸化特异性抗体验证了T286磷酸化对酶活性持续激活的关键作用。
2. **文献名称**: "Autophosphorylation-dependent targeting of calcium/calmodulin-dependent protein kinase II by the AP-1 adaptor complex"
**作者**: Bayer KU, Löhler J, Schulman H, Harbers K
**摘要**: 研究利用Phospho-T286抗体证明,CaMKIIα的Thr286磷酸化促进其与突触后支架蛋白的结合,并参与神经元突触可塑性的调控,为长时程增强(LTP)的分子机制提供了证据。
3. **文献名称**: "CaMKIIα phosphorylation of spinophilin modulates spine structural plasticity"
**作者**: Terry-Lorenzo RT, Roadcap DW, Otsuka T, Blanpied TA, et al.
**摘要**: 通过免疫印迹和免疫荧光技术,该研究发现T286磷酸化的CaMKIIα通过磷酸化突触蛋白spinophilin调控树突棘形态变化,揭示了其在突触重塑中的功能。
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**备注**:上述文献均以Phospho-CaMKIIα(T286)抗体为工具,聚焦于该磷酸化位点在酶活性、突触可塑性及疾病模型中的作用。如需具体年份或期刊信息,可进一步补充数据库检索结果。