血红蛋白新闻专题

血红蛋白是血液中气体的主要运输工具，在生物体内与其他珠蛋白共同形成递氧系统，从而发挥氧气的储存、运输及再释放功能。

血红蛋白是血液中红细胞内的运输蛋白，主要功能是吸收肺部大量的氧，并将其输送到身体各组织。本文将介绍其检测方法，以及临床指标的意义。

血红蛋白（Hemoglobin，缩写 Hb、Hgb）又称血红素，俗称血色素，是高等生物体内红色含铁的携氧结合蛋白。血红蛋白的结构为异源四聚体，由2对珠蛋白组成，每个珠蛋白结合1个血基质。

血红蛋白是血红细胞中的最主要蛋白成分，同时也是血液的主要蛋白成分，在红细胞中还含有微量的超氧化物歧化酶(S0D)、碳酸酐酶、糖酵解酶系等，在血浆部分则含有200多种功能不同的蛋白组分，有的属多酶系统如补体系统、凝血系统、纤溶系统和激肽原系统等，有的属免疫球蛋白类、蛋白酶抑制物、转输蛋白类、类脂蛋白类等。

血红蛋白（Hb）是主要存在于脊椎动物的红细胞中的一种携氧蛋白质，具有运输氧和CO2的功能。酵母、草履虫、许多无脊椎动物也有血红蛋白。1945年中国科学家王应睐和英国科学家D.基林从豆科植物的根瘤中分离出了豆血红蛋白。

血红蛋白与氧的结合及释放一个非常神奇的过程：当红细胞在肺部毛细血管等氧含量高的地方中穿行时，红细胞中的血红蛋白能够快速与氧结合，然后通过血液循环将氧运输至全身各处。而当红细胞经过CO2浓度较高的组织时，血红蛋白又容易与氧分离，然后将氧释放出来，以保证对各组织的供氧需求。

血红蛋白，作为一种血液替代物，具有渗透活性和运输和传递氧的能力，但它具有通过肾路线和经过血管壁的循环中迅速消除的缺点，导致一种很短的，因此，典型地不令人满意的半衰期。进一步地，人血红蛋白也常常被有毒水平的内毒素、细菌或病毒污染。 天然血红蛋白通常在红细胞内主要起携氧释氧作用，供给机体氧气的需要。血红蛋白分子量为64.5KD，内含四个亚基，两个α亚基，两个β亚基。Hb中每个亚基由肽链和一个血红素(heme)分子组成，每个heme分子上有一个二价铁。含二价铁的血红蛋白称为亚铁血红蛋白，具有携氧释氧作用；其中结合氧的亚铁血红蛋白称为氧合血红蛋白(O2Hb)，未结合氧的亚铁血红蛋白称为脱氧血红蛋白(HHb)。亚铁血红蛋白容易被转变成其他形式的血红蛋白，如被氧化后形成高铁血红蛋白(metHb)(二价铁被氧化成三价铁的血红蛋白)、与CO结合形成碳氧血红蛋白(COHb)、与硫化物结合形成硫化血红蛋白(SHb)等等。未强调是哪种血红蛋白类型的，通常都是指氧合血红蛋白。

血红蛋白(hemoglobin，Hb)又称血色素，是红细胞的主要组成部分，由珠蛋白和亚血红素组成。在正常情况下，血中血红蛋白的成分主要为氧合血红蛋白和还原血红蛋白。血红蛋白在体内的作用主要为运输氧和二氧化碳，携带氧的血红蛋白称为氧合血红蛋白，携带二氧化碳的称为还原血红蛋白。m红蛋白除能与氧结合形成氧合血红蛋白外，尚可与某些物质作用形成多种血红蛋白衍生物，在临床上可用于诊断某些变性血红蛋白症和血液系统疾病。